Մակարդակները կառուցվածքային կազմակերպման սպիտակուցային մոլեկուլների կամ սպիտակուցային կառուցվածքի

Կառուցվածքը սպիտակուցային մոլեկուլի ուսումնասիրվում է ավելի քան 200 տարի: Նա հայտնի է բազմաթիվ սպիտակուցներ: Նրանցից մի քանիսը արդեն սինթեզվում (օրինակ, Ինսուլին, RNase): Հիմնական կառուցվածքային եւ ֆունկցիոնալ միավոր սպիտակուցային մոլեկուլների amino թթուներ. Ավելին, carboxyl եւ amino խմբեր եւ սպիտակուցներ են պարունակում այլ ֆունկցիոնալ խմբեր, որոնք որոշել են իրենց հատկությունները: Նման խմբերը ներառում տեղադրված է կողային ճյուղավորումներ սպիտակուցային մոլեկուլի: carboxy խումբ aspartic թթու կամ glutamic թթու, amino խմբի լիզին կամ hydroxylysine, guanidine խմբի արգինին, որ imidazole խումբը histidine, որ հիդրոքսիլ խումբը serine եւ threonine մի ֆենոլ խումբ tyrosine, որ sulfhydryl խումբը ցիստեին, DISULFIDE խումբ cystine, thioether խումբ methionine, ֆենիլալանին benzelnoe միջուկը, ալիֆատիկ շղթաներով այլ amino թթուներ.

Կան չորս մակարդակներ կառուցվածքային կազմակերպման սպիտակուցային մոլեկուլների.

Առաջնային կառուցվածքը սպիտակուցային. Amino թթուներ են սպիտակուցային մոլեկուլի միացել են միասին են պեպտիդային պարտատոմսերի, դրանով իսկ ձեւավորելով հիմնական կառուցվածքը: Այն կախված է որակական կազմի amino թթուներ, դրանց թվի եւ հաջորդականությամբ միջեւ միացությունների. Առաջնային կառուցվածքը սպիտակուցային առավել հաճախ սահմանվում են Sanger. The test սպիտակուցը, որը վերաբերվում է լուծում ditroftorbenzola (DNP), դրանով իսկ ձեւավորելով dinitrophenyl սպիտակուցը (սպիտակուցը DNP). Հետագայում DNP-hydrolyzed սպիտակուցը ձեւավորված նստվածք սպիտակուցային մոլեկուլներ եւ DNP-amino թթու. DNP-ամինաթթու է վերականգնվել այս խառնուրդի եւ չափելի հիդրոլիզի: Արտադրանքը հիդրոլիզի են Amino թթու եւ dinitrobenzene. Մնացած սպիտակուցային մոլեկուլի արձագանքել հետ նոր չափաբաժիններով DNP, քանի դեռ ողջ մոլեկուլը չի կոտրել ներքեւ մեջ amino թթուներ: Հիման վրա քանակական ուսումնասիրության amino թթուներ կազմում են հիմնական կառուցվածքը անհատական տպատախտակները սպիտակուցային. Հայտնի առաջնային կառուցվածքը սպիտակուցների ինսուլինի, myoglobin, հեմոգլոբին, գլյուկոգենի եւ շատ ուրիշներ):

Մեթոդով Edman սպիտակուցային վերաբերվում ֆենիլով isothiocyanate: Երբեմն օգտագործելով պրոտեոլիտիկ ֆերմենտներ - trypsin, Pepsin, chymotrypsin, peptidase եւ այլն

Երկրորդային կառուցվածքը սպիտակուցային. Ամերիկացի գիտնականները, օգտագործելով X-ray վերլուծություն, գտել է, որ սպիտակուցը պոլիպեպտիդ շղթաները հաճախ գոյություն ունեն ձեւով ալֆա-helices եւ երբեմն բետա կառույցների.

Ալֆա-խխունջ համեմատ պարույրի սանդուղք, որը կատարելու գործառույթը աստիճանների ամինաթթուների մնացորդային. Ի մոլեկուլների fibrillar սպիտակուցներ (մետաքս fibroin) պոլիպեպտիդ շղթա գրեթե ամբողջությամբ ձգվեց (բետա-կառույց) եւ կազմակերպվում ձեւով ոլորտների, կայունացել է ջրածնային պարտատոմսերի:

Ալֆա-խխունջ կարող է ձեւավորվել տարերայնորեն սինթետիկ պոլիպեպտիդները (dederon, նեյլոնե), որոնք ունեն մի մոլեկուլային քաշը ից 10 մինչեւ 20 հազարի: Այո: Որոշակի չափաբաժիններով մոլեկուլ սպիտակուցներ (ինսուլին, հեմոգլոբին, RNase) խախտում է ալֆա պտուտակավոր կոնֆիգուրացիան peptide շղթայի, եւ ձեւավորվում են պտուտակավոր կառուցվածքը այլ տեսակի:

Մասնագիտական կառուցվածքը սպիտակուցային. Պարույր հատվածներ ՊՈԼԻՊԵՊՏԻԴ շղթայի սպիտակուցային մոլեկուլի են տարբեր հարաբերություններում, որոնք որոշում են երրորդային (եռաչափ) կառուցվածքը, ձեւը եւ ձեւը ծավալի սպիտակուցային մոլեկուլ: Ենթադրվում է, որ այդ երրորդային կառուցվածքը ավտոմատ եւ տեղի է ունենում շնորհիվ է փոխազդեցության հետ ամինաթթուների մնացորդների վճարունակ մոլեկուլների. Այսպիսով, Hydrophobic արմատականները «նկարված» մեջ սպիտակուցի մոլեկուլի, ձեւավորելու իրենց չոր գոտին եւ hydrophilic խմբեր են կողմնորոշված դեպի վճարունակ, որը հանգեցնում է ձեւավորման եռանդուն նպաստավոր ցոնֆիրմա մոլեկուլ: Այս գործընթացն ուղեկցվում է ձեւավորման intramolecular պարտատոմսերի: Մասնագիտական կառուցվածքը սպիտակուցային մոլեկուլի արտագրել է RNase, հեմոգլոբին, լիզոցիմ հավի ձու.

Չորրորդական կառուցվածքը սպիտակուցային. Այս տեսակի կառուցվածքի սպիտակուցային մոլեկուլի տեղի է ունենում հետեւանքով ասոցիացիայի մի քանի ստորաբաժանումների ինտեգրված միասնական մոլեկուլ: Յուրաքանչյուր ստորաբաժանման ունի առաջնային, երկրորդային եւ երրորդային կառուցվածքի: