Ակտիվ կայքը ֆերմենտի: կառույց, հատկությունները. Ով հայտնաբերել է ակտիվ կայքը enzyme. Այն, ինչ կոչվում է ակտիվ կայքը ֆերմենտի.

Մենք բոլորս լսել enzymes, բայց դա քիչ հավանական է, որ մեզանից յուրաքանչյուրը մանրակրկիտ գիտի, թե ինչպես են այդ նյութերը, որոնք կազմակերպվում, եւ ինչու են նրանք անհրաժեշտ են. Այս հոդվածը կօգնի հասկանալ կառուցվածքը եւ գործառույթները ֆերմենտների (ֆերմենտների) ընդհանուր առմամբ, եւ դրանց ակտիվ կենտրոնների, մասնավորապես.

պատմության ուսումնասիրությունը

1833, ֆրանսիացի քիմիկոս Anselme Payen բացահայտել եւ նկարագրել հատկությունների enzyme amylase:

Մի քանի տարի անց, Louis Pasteur, ուսումնասիրելով դարձի sugars մեջ ալկոհոլի ներգրավելու խմորիչ, առաջարկել է, որ այս գործընթացը պայմանավորված է այն քիմիկատների, որոնք կազմում են խմորիչ:

Վերջում XIX դարի ֆիզիոլոգ Վիլլի Kyune առաջին եզրը «enzyme":

Գերմանական Էդուարդ Buchner 1897-հայտնաբերվել եւ նկարագրվել է zymase - enzyme համալիր, որը catalyzes է դարձի sucrose մեջ ethanol արձագանքը. Բնության մեջ zymase մեծ քանակի մեջ խմորիչ:

Հայտնի չէ, թե երբ եւ ով բացեց ակտիվ կայքը ֆերմենտի: Այս հայտնագործությունը հաշվեգրվում Նոբելյան մրցանակի դափնեկիր քիմիկոս Edaurdu Buchner, ամերիկյան կենսաբան Ջեյմս Sumner եւ այլ հայտնի գիտնականներ, ովքեր աշխատել են ուսումնասիրության ֆերմենտային կատալիզի:

Ընդհանուր տեղեկություններ enzymes

Հիշեցնենք, որ enzymes - նյութեր սպիտակուցային բնության, որը կատարում գործառույթները կենդանի օրգանիզմների կատալիզատորների քիմիական ռեակցիաների: Ֆերմենտը ունի պաշարներ, որոնք ուղղակիորեն չեն մասնակցում դրան, հոսքը ռեակցիայի ապահովում ակտիվ կենտրոն է enzyme:

Այստեղ են որոշ հատկությունների enzymes:

1) արդյունավետություն: Մի փոքր գումարը կատալիզատոր բավարար է արագացնել քիմիական ռեակցիան 10 ⁶ անգամ:

2) Կոնկրետություն: Մեկը enzyme ունիվերսալ չէ կատալիզատոր որեւէ արձագանքի մեջ խցում: Համար enzyme արտահայտել առանձնահատկությունները գործողության: յուրաքանչյուրի enzyme catalyzes ընդամենը մեկ կամ մի քանի այսպիսի արձագանք հետ տակդիրի (այդ reactant feed), բայց մյուս քիմիական ռեակտիվներ նույն բնույթի է, ֆերմենտը կարող է անիմաստ է: Փոխազդեցության հետ համապատասխան substrates եւ հետագա արագացման ռեակցիայի ապահովում ակտիվ կենտրոն է enzyme:

3) Մաքրել Ակտիվություն. Ֆերմենտը ակտիվությունը խցում անընդհատ փոխվում է ցածր բարձր:

4) համակենտրոնացումը որոշ enzymes է խցում մշտական չէ, եւ կարող են տարբեր լինել, կախված արտաքին պայմանները: Նման enzymes է կենսաբանության կոչվում inducible:

դասակարգումը enzymes

Իր կառուցվածքով, ապա enzymes կարող է բաժանել պարզ եւ բարդ: Պարզ է բաղկացած է բացառապես amino թթու նստվածքներ, բարդ են ոչ սպիտակուցը խումբ նյութերի. Համալիր այսպես կոչված կոֆերմենտներից.

Ըստ տեսակի enzyme catalysed ռեակցիաներ բաժանվում են:

1) Oxidoreductases (կատալիզատոր Redox ռեակցիաներ):

2) Transferases (տեղափոխվել է առանձին խմբերի ատոմների):

3) Lyases (յարի քիմիական պարտատոմսեր):

4) lipase (միացման ձեւը է ռեակցիաների շնորհիվ էներգիայի ATP):

5) Isomerases (uchuvstvuyut ռեակցիաների interconversion Իզոմերների):

6) Hydrolases (կատալիզատոր քիմիական ռեակցիաներ ի մարսողություն հետ պարտատոմսերի):

կառուցվածքը enzyme

Enzyme համալիր եռաչափ կառուցվածքը, որը բաղկացած է հիմնականում ամինաթթուներով նստվածքներ: Նաեւ կա մի պրոթեզը խումբ բաղադրիչն է ոչ սպիտակուցային բնույթի է, կապված է ամինաթթուների մնացորդային.

Ֆերմենտները - հիմնականում գնդաձեւ սպիտակուցներ, որոնք կարող են համատեղվել է բարդ համակարգերում: Նման այլ proteinaceous նյութերի, էնզիմներ, որոնք denatured կողմից ավելացման ջերմաստիճանը կամ ազդեցության որոշ քիմիական նյութեր: Ընթացքում denaturation տատանվում է մասնագիտական enzyme կառուցվածքը եւ դրանով իսկ հատկությունների ակտիվ կենտրոնում enzymes. Որպես հետեւանք, ֆերմենտը գործունեության կտրուկ նվազում:

Արագացրեց substrate է սովորաբար շատ ավելի փոքր է, քան ֆերմենտի բուն. The ամենադյուրին enzyme բաղկացած վաթսուն ամինաթթուների նստվածքներ, եւ նրա ակտիվ կենտրոն - միայն երկու.

Կան ֆերմենտներ կատալիտիկ Տեղում amino թթուներ, որոնք չեն ներկայացված, եւ օրգանական պրոթեզը խումբ, կամ (ավելի հաճախ) անօրգանական ծագման - cofactor.

Հայեցակարգը ակտիվ կայքի

Միայն մի փոքր մասը ֆերմենտի ուղղակիորեն ներգրավված քիմիական ռեակցիաների: Այս մասը ֆերմենտի կոչվում է ակտիվ կայքը: Ակտիվ կայքը ֆերմենտի մի lipid, մի քանի ամինաթթուներով մնացորդներ կամ պրոթեզավորման խումբ, որը կապում է substrate եւ catalyzes արձագանքը: Այն Amino թթու նստվածքներ են ակտիվ կայքում կարող պատկանել է ցանկացած amino թթուներ - Բեւեռային, nonpolar, լիցքավորված, անուշաբույր չլիցքավորված.

Ակտիվ enzyme կենտրոնը (այս lipid, amino թթուներ եւ այլ նյութեր, որոնք ընդունակ են արձագանքում ռեակտիվների) - առավել կարեւոր մասն է enzyme, առանց այդ նյութերի անիմաստ կլիներ:

Որպես կանոն, այդ ֆերմենտը մոլեկուլ ունի միայն մեկ ակտիվ կայքը, պարտադիր մեկ կամ ավելի նման նյութեր: Այն Amino թթու նստվածքներ են ակտիվ կենտրոնի ձեւավորված Ջրածին, hydrophobic կամ covalent պարտատոմսեր, ձեւավորելով enzyme-substrate համալիր:

Կառուցվածքը ակտիվ կենտրոնի

Ակտիվ կայքը էնզիմներ, պարզ եւ բարդ է գրպանի կամ անցք: Այս կառուցվածքը ակտիվ կենտրոնում ֆերմենտի պետք է համապատասխանեն geometrically եւ electrostatically որ substrate, քանի որ փոփոխություն է երրորդային կառուցվածքի ֆերմենտի կարող է փոփոխել ակտիվ կայքը:

Պարտադիր եւ կատալիտիկ կենտրոն - ոլորտները ակտիվ կենտրոնում ֆերմենտի: Ակնհայտ է, որ պարտադիր կայքը «ստուգումները» substrate համատեղելիությունը, եւ այն կապված է դրա հետ, եւ կատալիտիկ կենտրոնը անմիջականորեն ներգրավված է արձագանքը.

Պարտադիր ակտիվ կենտրոնում substrate

Որպեսզի բացատրել, թե ինչպես է ակտիվ կայքը ֆերմենտի հետ կապված որոշակի ռեակտիվով, մի քանի տեսություններ են առաջարկվել: Առավել տարածված նրանց, Fisher տեսությունը, դա տեսությունը »կողպեքի եւ բանալու»: Fisher առաջարկել է, որ կա enzyme իդեալականը պիտանի յուրաքանչյուր substrate իր ֆիզիկական եւ քիմիական հատկություններով. Ձեւավորումից հետո ցանկացած փոփոխությունների չի առաջանում enzyme-substrate համալիր:

Մեկ այլ ամերիկյան գիտնական Դանիել Koshland - ավելացրել է Fisher ենթադրությունը տեսության, որ ակտիվ կայքը ֆերմենտի կարող է փոխել իրենց կերտվածք, քանի դեռ չի տեղավորվում մի կոնկրետ substrate.

Կինետիկայի ֆերմենտային ռեակցիաների

Առանձնահատկություններ ֆերմենտային արձագանքը ուսումնասիրում կենսաքիմիայի մասնավոր հատվածինը Ֆերմենտային կինետիկայի: Սա մասնավորապես գիտության ուսումնասիրությունները ռեակցիաների տարբեր կոնցենտրացիաների enzymes եւ substrates, կախվածության արձագանքման փոխարժեքով վրա ջերմաստիճանի բջջի ներսում եւ հատկությունների ակտիվ կայքի ֆերմենտների կախված ֆիզիկական եւ քիմիական պարամետրերի միջին.

Ֆերմենտային կինետիկա գործում հասկացությունները, ինչպիսիք են արձագանքման փոխարժեքով, ակտիվացման էներգետիկայի, ակտիվացման արգելքը, մոլեկուլային գործունեության, կոնկրետ գործունեության եւ այլոց: Դիտարկենք դրանցից մի քանիսը հասկացությունների:

Որ կար մի կենսաբանական ռեակցիա, որ ռեակտիվները անհրաժեշտ է փոխանցել որոշ էներգիա: Այդ էներգիան կոչվում է ակտիվացման էներգիա.

Բացի այդ ֆերմենտի է reactants նվազեցնել ակտիվացման էներգիան. Որոշ նյութեր արձագանքել է առանց մասնակցության ֆերմենտների, քանի որ ակտիվացումը էներգիան շատ բարձր է: Արձագանքը հավասարակշռության չի գցի հետ: Բացի այդ ֆերմենտի:

Որ արձագանքը տոկոսադրույքը - գումարը արձագանքման ապրանքի հայտնվել կամ անհետացել է միավորի ժամանակ.

Կախվածությունը արձագանքման արագություն վրա substrate համակենտրոնացման dimensionless ֆիզիկական քանակի բնութագրում - Michaelis անփոփոխ:

Մոլեկուլային Ակտիվություն - թիվն substrate մոլեկուլներ, որոնք վերածվել են մեկ մոլեկուլի enzyme մեկ միավորի ժամանակ.